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異源三聚體G蛋白廣泛存在于真核細胞中，對細胞生命活動具有重要調(diào)控作用。擬南芥免疫受體FLS2能夠通過識別細菌鞭毛蛋白來感知病原細菌的入侵，并通過免疫受體復(fù)合物的核心激酶BIK1來激活下游免疫反應(yīng)。研究人員揭示了擬南芥免疫受體FLS2調(diào)控植物G蛋白激活的分子機理。在靜息狀態(tài)下，擬南芥唯一的RGS蛋白RGS1同Gα蛋白以及免疫受體FLS2結(jié)合在一起，通過RGS1的GAP活性使與Gα蛋白結(jié)合的GTP被水解為GDP，從而使G蛋白維持在靜息狀態(tài)。在FLS2感知鞭毛蛋白后，BIK1磷酸化RGS1蛋白Ser431和Ser428，從而導(dǎo)致RGS1與Gα亞基和FLS2的解離，解除RGS1對Gα的抑制作用，Gα因而得以自動結(jié)合GTP而激活，促進免疫反應(yīng)。其中，XLG2在葉肉細胞中調(diào)控免疫反應(yīng)，而GPA1通過調(diào)控氣孔關(guān)閉來阻止病原微生物的入侵。該研究揭示的不同于動物G蛋白新型激活方式即植物細胞G蛋白的激活是通過受體誘導(dǎo)RGS1的磷酸化，從而解除對Gα的抑制作用實現(xiàn)的。